Peptides de transduction : analyse des relations "structure-fonction" à l'aide de membranes modèles

Transduction peptides : structural-functional analyses in model membranes

¹ UMR Inserm U538, CHU Saint Antoine, Université Pierre et Marie Curie, 27 rue de Chaligny, 75012 Paris, France
² UMR CNRS 7613, Université Pierre et Marie Curie, 4, place Jussieu, 75252 Paris cedex 05, France

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Reçu : 15 Mars 2006

Résumé

Dans ce travail, nous nous intéressons à une étape clef de l'internalisation des peptides dans les cellules : l'interaction peptide-membrane. Nous avons étudié les effets de trois peptides : La substance P, la pénétratine et un peptide amphipatique (RL)₁₆ sur deux types de membranes modèles, les vésicules géantes unilamellaires (GUVs) et les vésicules larges unilamellaires (LUVs). Nous avons observé que la pénétratine provoque la formation de tubules à l'intérieur des vésicules géantes sans perte de perméabilité. Le peptide amphipatique (RL)₁₆, quant à lui, affecte profondément la perméabilité des membranes ce qui se traduit notamment par l'éclatement des vésicules géantes. Enfin, la substance P ne semble pas avoir d'effet sur des deux types de membranes modèles.

Abstract

Peptide-membrane interaction is the first step required for peptide cell internalization. In this paper we studied the interactions of substance P, Penetratin and an amphiphilic 16mer (RL₁₆) peptide in two different model membranes, giant unilamellar vesicles and large unilamellar vesicles. Penetratin was able to induce the formation of tubes inside the giant vesicles without changes in membrane permeability. On the contrary, RL₁₆ induced the disruption of giant vesicles and the permeabilization of large vesicles. Substance P showed none of these effects.