Sites cryptiques et matrikines : Effets cellulaires des peptides de fibronectine et de laminine.

Cryptic sites and matrikins: cellular effects of fibronectin and laminin peptides

Laboratoire de Recherche Ophtalmologique, Hôpital de l'Hôtel-Dieu, 1, place du parvis Notre Dame, 75181 Paris cedex 04.

Résumé

Les glycoprotéines de structure que nous illustrerons avec la fibronectine et la laminine participent à l’organisation de la matrice extracellulaire et au positionnement des cellules grâce à des récepteurs les intégrines. Les interactions cellules-matrice contrôlent le comportement cellulaire. La composition de la matrice module ces interactions. Comme les autres composants matriciels, les glycoprotéines de structure contiennent des sites cryptiques qui sont révélés au cours de l’autoassemblage de la molécule, de ses liaisons hétérotypiques, de l’altération conformationnelle, de la dégradation enzymatique. Des fragments obtenus par protéolyse dont certains sont des matrikines présentent des propriétés inédites que ne possède pas la molécule originelle. Le remodelage de la matrice peut avoir un profond retentissement sur la différenciation cellulaire et sur le comportement cellulaire au cours de la cicatrisation et dans des conditions pathologiques.

Abstract

Structural glycoproteins such as fibronectin and laminin play a dual role in the organisation of extracellular matrix and by acting through integrins with cell surfaces. Cell-matrix interactions are crucial for the regulation of cell behaviour which depends strictly on matrix composition. Structural glycoproteins do contain cryptic sites which can be revealed during fibrillogenesis, adsorption, alteration of conformation and proteolysis. Fibronectin and laminin fragments present new properties by comparison with the native molecule. Matrix remodeling and production of matrikins were shown to be of great importance for cell differentiation and cell behaviour and in pathological conditions.