Numéro |
Biologie Aujourd’hui
Volume 215, Numéro 3-4, 2021
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Page(s) | 143 - 143 | |
DOI | https://doi.org/10.1051/jbio/2022001 | |
Publié en ligne | 11 mars 2022 |
Erratum
Erratum : Dégradation induite des protéines par des molécules PROTAC et stratégies apparentées : développements à visée thérapeutique
Biologie Aujourd’hui 215 (1-2), 25-43 (2021) https://doi.org/10.1051/jbio/2021007
Sorbonne Université, Institut de Biologie Paris Seine (IBPS), CNRS UMR 8256, Inserm ERL U1164,
7 quai Saint-Bernard,
75252
Paris Cedex 05, France
* Auteur correspondant : michele.reboud@sorbonne-universite.fr
Reçu :
11
Janvier
2022
Une erreur s’est introduite dans la Figure 3 de l’article « Dégradation induite des protéines par des molécules PROTAC et stratégies apparentées : développements à visée thérapeutique », publié le 16 août 2021 dans Biologie Aujourd’hui 215(1-2), 25-43 (2021).
Fig. 3 Représentation schématique de la dégradation ciblée d’une protéine induite par une molécule PROTAC dans un contexte cellulaire. A. Schématisation de l’ensemble du processus. La molécule PROTAC bifonctionnelle comporte un élément capable de recruter une ligase E3 et un élément recrutant la protéine à dégrader reliés par un espaceur. En se fixant sur ces deux cibles, la molécule PROTAC induit la formation d’un complexe protéine-PROTAC-E2-E3 permettant à la ligase d’ubiquitinyler la protéine d’intérêt sur un résidu lysine de surface. Quand la protéine d’intérêt est suffisamment ubiquitinylée, elle peut être dégradée par le protéasome 26S. À noter, le recyclage du PROTAC en accord avec son action catalytique. B. Schématisation de la taille relative d’une molécule PROTAC par rapport à celle d’une E3 et d’une protéine-cible. |
En effet, dans la partie B de la Figure 3 est indiqué « E2 » au lieu de « E3 » (Fig. 3).
© Société de Biologie, 2022
Liste des figures
Fig. 3 Représentation schématique de la dégradation ciblée d’une protéine induite par une molécule PROTAC dans un contexte cellulaire. A. Schématisation de l’ensemble du processus. La molécule PROTAC bifonctionnelle comporte un élément capable de recruter une ligase E3 et un élément recrutant la protéine à dégrader reliés par un espaceur. En se fixant sur ces deux cibles, la molécule PROTAC induit la formation d’un complexe protéine-PROTAC-E2-E3 permettant à la ligase d’ubiquitinyler la protéine d’intérêt sur un résidu lysine de surface. Quand la protéine d’intérêt est suffisamment ubiquitinylée, elle peut être dégradée par le protéasome 26S. À noter, le recyclage du PROTAC en accord avec son action catalytique. B. Schématisation de la taille relative d’une molécule PROTAC par rapport à celle d’une E3 et d’une protéine-cible. |
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Dans le texte |
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