Figure 5

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Structure et fonctionnement du protéasome 26S. A. Schématisation de la particule 19S associée au protéasome 20S et formée de deux sous-complexes : le couvercle (Rpn 3, 5–9, 11, 12, 15) et la base (Rpt 1–6 {ATPases} et Rpn1, 2 et 13). Sont indiquées les sous-unités ayant une fonction particulière. En rose foncé, les sous-unités Rpn1, 10 et 13 capables de fixer la chaîne d’ubiquitine ; en orange, la dé-ubiquitinase Rpn11 (métalloprotéase) ; en rose clair, la dé-ubiquitinase Usp14 (cystéine protéase) nommée Ubp6 chez Saccharomyces cerevisiae. L’anneau formé par les 6 ATPases est coloré en bleu turquoise. B. Fonctionnement schématisé du protéasome 26S. Le substrat (en jaune) porteur d’une chaîne de poly-ubiquitine (en violet) est déplié à la suite des changements conformationnels coordonnés des ATPases et des sous-unités α. Les sites actifs des six sous-unités catalytiques sont représentés par des pastilles rouges. La chaîne protéique dépliée est alors injectée dans la chambre catalytique du 20S où elle subit une dégradation itérative. C. Schématisation du pore fermé du 20S (avant la complexation avec la particule régulatrice 19S) et du pore ouvert (après complexation). Avant complexation, les extrémités N-terminales des sous-unités α2, α3 et α4 obstruent le pore. Les changements conformationnels induits par le fonctionnement des six ATPases situées en regard des sous-unités α conduisent à une interaction entre les extrémités C-terminales des ATPases Rpt1et Rpt6 et les sous-unités de l’anneau α déclenchant l’ouverture du pore.
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