Schéma de la structure modulaire 22 du récepteur insulinique. La moitié (A) du récepteur montre les longueurs respectives des séquences (en blanc et rose alternés) codées par les 22 exons du gène. La partie (B) montre les longueurs des domaines protéiques modulaires qui constituent le récepteur. L1 et L2: larges domaines 1 et 2 (répétitions riches en leucines). CR: domaine riche en cystéines. FnIII-1, FnIII-2, FnIII-3: domaines fibronectines type III. ID: insertion d’un domaine de 120 résidus au milieu du domaine FnIII-2, peu structuré à l’exception d’une hélice C-terminale (CT) qui joue un rôle important dans la liaison de l’insuline, composante du site 1. ID contient le site de clivage entre les sous-unités  et , ainsi que trois des ponts disulfures entres les sous-unités  (Cys682-683 et 685) et un pont disulfure entre  et  (Cys 647-860). En outre, il y a un pont disulfure ? entre les deux résidus Cys 524 des domaines FnIII-1. Les points jaunes dénotent les sites de N-glycosylation, les points noirs les résidus identifiés par mutagenèse dirigée comme étant impliqués dans la liaison de l’insuline. TM: domaine transmembranaire; JM: domaine juxtamembranaire; TK: domaine tyrosine kinase; CT: queue C-terminale. L’exon 11 qui fait l’objet d’un épissage alternatif est souligné. Adapté de De Meyts & Whittaker (2002).