Assemblage architectural de l’ectodomaine non lié du récepteur insulinique. Cette figure est basée sur la structure cristallographique la plus précise de l’apo-récepteur (isoforme IRA), à une résolution de 3,3 Å (Croll et al., 2016), qui révéla la position du domaine d’insertion (ID) et d’CT. A. La sous-unité . Les domaines sont marqués comme sur la figure 3. FnIII-2 est la composante de la sous-unité  du domaine FnIII-2. L’isoforme IRB (produite par épissage alternatif, voir Figure 3) contient 12 acides aminés de plus, codés par l’exon 11 du gène, en queue de CT. B. La sous-unité . Les domaines sont marqués comme sur la figure 3. FnIII-2 est la composante de la sous-unité  du domaine FnIII-2. Douze acides aminés à la fin de ID ne sont pas visibles dans la structure. C. Le monomère . Le monomère présente un agencement replié en forme de V inversé dont une branche comporte les domaines L1, CR et L2, et l’autre les domaines FnIII-1, -2 et -3 qui forment une « tige » linéaire émanant de la membrane cellulaire. La flèche dénote le site de clivage protéolytique du prorécepteur. D. Le dimère 22. La flèche indique la localisation du triplet de ponts disulfures entre les cystéines 682, 683 et 685 des deux sous-unités . E. Le site 1 de liaison. Le site 1, qui lie « en tandem » l’insuline, comprend le segment hélical CT d’une sous-unité , apposé en « trans » sur la surface en feuillet beta du domaine L1 de l’autre sous-unité . Le reste de l’insert de la sous-unité (ID), qui ne fait pas partie du site de liaison, est montré pour orientation. F. Le même site 1 tourné de 90 degrés. Modélisation effectuée avec DSViewerPro de Accelrys, à partir du fichier PDB Model-S1 2, gracieusement fourni par Mike Lawrence, basé sur le fichier PDB 4ZXB élaboré par IMDFF (Croll et al., 2016).