Structure de la tyrosine kinase du récepteur insulinique, inactive (A) et activée (B), cette dernière montrant la liaison de l’analogue d’ATP, AMP-PNP, du substrat peptidique et du Mg²⁺. Cette figure illustre le mécanisme d’auto-inhibition par lequel Tyr (Y) 1162, une des trois tyrosines qui sont autophosphorylées en réponse à l’insuline (1158, 1162, 1163), est liée à l’état basal par une liaison hydrogène avec Asp (D) 1132 dans le site catalytique. Tyr (Y) 1162 est en compétition avec les substrats protéiques avant l’autophosphorylation. Dans l’état activé, la boucle d’activation est tris-phosphorylée et expulsée du site actif. pTyr (Y) 1163 fait une liaison hydrogène avec Arg (R) 1155 au début de la boucle d’activation, ce qui la stabilise en position ouverte. Le substrat peptidique avec le motif YMXM est aussi représenté. Voir De Meyts & Whittaker (2002) (d’après Hubbard, 1997).