Mécanisme d’activation du récepteur insulinique. (B) La structure obtenue par cryo-microscopie électronique d’un ectodomaine à haute affinité dont les extrémités C-terminales sont attachées par un leucine zipper, IR-Zi-pINS Fv, lié à une seule molécule d’insuline (Weis et al., 2018), est comparée à l’ectodomaine de l’apo-récepteur (A) comme décrit dans la figure 4. Deux réarrangements structuraux sont frappants: 1) le dimère passe d’une structure symétrique en V inversé à une structure asymétrique, consistante avec une coopérativité négative; 2) les extrémités C-terminales du récepteur distantes de 117 ångströms se rapprochent à 15 ångströms, une distance qui permettra l’apposition des domaines tyrosine kinase et leur transphosphorylation (voir Weis et al., 2018, pour plus de détails). Reproduit sous licence internationale Creative Common Attribution 4.0.