Structure, dynamique et diversité des nAChR neuronaux. (A) Structure tridimensionnelle aux rayons X du récepteur nicotinique (α4)₂(β2)₃ (PDB ID 5KXI) vue de profil (gauche) et du dessus (droite). Le ligand, ici la nicotine (rouge), se lie à l'interface de la sous-unité principale α4 (grise) et de la sous-unité complémentaire β2 (orange) ; (B) Structure tridimensionnelle d'une sous-unité α4. Trois domaines distincts sont présentés : le domaine extracellulaire qui contient le site de liaison de l'agoniste, le domaine transmembranaire (quatre hélices, M1 à M4), et le domaine intracellulaire (boucle M3-M4) dont une partie n'a pas été résolue par cristallographie (pointillés) ; (C) Représentation schématique des différentes conformations allostériques des nAChR. Il existe trois états à l'équilibre du récepteur : repos, activé (canal ouvert) et désensibilisé ; (D) Représentation schématique des différents types d'assemblages des nAChR : en homopentamère (majoritairement α7), constitué de cinq sites agonistes et en hétéropentamère (α)₂(β)₃ ou (α)₃(β)₂, avec deux ou trois sites agonistes ; (E) Répartition des différents sous-types de nAChR dans le cerveau, d'après (Taly et al., 2009).