Photo-pharmacologie des nAChR. (A) Structures chimiques des azobenzènes trans et cis. L'isomère trans est thermodynamiquement plus stable que le cis et prédomine dans l'obscurité. Une illumination avec une longueur d'onde courte (hν1, classiquement dans l'UV proche 340–390 nm) photo-isomérise l'azobenzène en forme cis. L'isomère cis se relaxe en trans soit spontanément dans le noir (Δ, s-jours), soit rapidement (ms) sous l'action d'une longueur d'onde plus grande (hν2, classiquement dans le bleu ou le vert 440–520 nm) ; (B) Spectres d'absorption UV-visible dans un tampon PBS du MAHoCh, un ligand photo-isomérisable des nAChR (voir structure Figure 4) dans l'obscurité (trans), sous lumière verte 500 nm (principalement trans) et sous lumière UV 380 nm (principalement cis) (d'après Tochitsky et al., 2012) ; (C) Structures chimiques de différents agonistes des nAChR. L'acétylcholine (ACh) et la carbamylcholine (CCh) sont des agonistes entiers non sélectifs. La choline (Ch) est un agoniste entier sélectif des nAChR α7. Les tétraméthylammonium (TMA), phényltriméthylammonium (PTA) et décaméthonium sont des agonistes partiels, sélectifs des nAChR musculaires ; (D) Structures chimiques de quatre ligands photochromiques des nAChR (isomères trans). L'azo-CCh et l'azo-PTA (en bleu) sont des antagonistes des nAChR musculaires. Le Bis-Q (rouge) est un agoniste partiel sélectif des nAChR musculaires. L'azocholine (rouge) est un agoniste entier sélectif des nAChR α7 ; (E) Schématisation d'un trans antagoniste (gauche, bleu) et d'un trans agoniste (droite, rouge) pour les nAChR. Le trans antagoniste inhibe la liaison de l'agoniste (rouge), et donc l'activation du récepteur, sous forme trans mais pas cis. Le trans agoniste se lie au récepteur et l'active sous forme trans, mais pas cis.